Пигмент родопсин содержится в. Родопсин и зрение. Колбочки и цветовое зрение

Зрительная фототрансдукция представляет собой комплекс процессов, который отвечает за изменение (фототрансформацию) пигментов и последующую их регенерацию. Необходимо это для передачи информации из внешнего мира к нейронам. Благодаря биохимическим процессам, при влиянии света с различной длиной волны, возникают структурные изменения в строении пигментов, которые находятся в бислойном липидном участке мембран внешней доли фоторецептора.

Изменения в фоторецепторах

Фоторецепторы всех позвоночных животных, включая человека, могут реагировать на световые лучи путем изменения фотопигментов, которые располагаются в бислойных мембранах в области внешней доли колбочек и палочек.

Сам зрительный пигмент представляет собой белок (опсин), который является производным витамина А. Сам бета-каротин содержится в пищевых продуктах, а также синтезируется в клетказ сетчатки (фоторецептоный слой). Эти опсины ил хромофоры в связанном состоянии локализуются в глубине биполярных дисков в зоне внешних долей фоторецепторов.

Около половины опсинов приходится на бислойный липидный слой, который связан снаружи короткими петлями белка. Каждая молекула родопсина имеет в своем составе семь трасмембранных участков, которые окружают хромофор в бислое. Хромофор располагается горизонтально в мембране фоторецептора. Внешний диск мембранного участка имеет большое количество зрительных молекул пигмента. После того, как был поглощен фотон света, вещество пигмента переходит из одной изоформы в другую. В результате этого молекула претерпевает конформационные изменения, а структура рецептора восстанавливается. При этом метародопсин активирует G-белок, что запускает каскад биохимических реакций.

Фотоны света воздействуют на зрительный пигмент, что приводит к активации каскада реакций: фотон - родопсин - метародопсин - трансдуцин - фермент, который гидролизует цГМФ.В результате этого каскада формируется закрывающаяся мембрана на внешнем рецепторе, которая связана с цГМФ и отвечает за работу катионного канала.

В темноте через открытые каналы проникают катионы (в основном ионы натрия), которые приводят к частичной деполяризации ячейки фоторецептора. При этом этот фоторецептор выбрасывает медиатор (глутамат аминокислоты), который воздействует на инаптические окончания нейронов второго порядка. При незначательном световом возбуждении молекула родопсина изомеризуется в активную форму. Это приводит к закрытию ионного трансмембранного канала, и, соответственно, останавливает катионный поток. В результате клетка фоторецептора гиперполяризуется, а медиаторы перестают выделяться в зоне контакта с нейронами второго порядка.

В темноте через трансммбранные каналы осуществляется поток ионов натрия (80%), кальция (15%), магния и других катионов. Чтобы удалить избыток кальция и натрия во время темноты, в клетках фоторецепторов действует катионный обменник. Ранее считалось, что кальций участвует в фотоизомерации родопсина. Однако в настоящее время получены доказательства того, что этот ион играет и другие роли в фототрансдукции. За счет присутствия достаточной концентрации кальция, палочковые фоторецепторы становятся более восприимчивыми к свету, а также значительно увеличивается восстановление этих клеток после освещения.

Колбочковые фоторецепторы способны приспособиться к уровню освещения, поэтому человеческий глаз способен воспринимать объекты при разном освещении (начиная от теней под деревом и заканчивая предметов, расположенных на блестящем освещенном снегу). Палочковые фоторецепторы имеют меньшую приспособляемость к уровню освещения (7-9 единиц и 2 единицы для колбочек и палочек, соответственно).

Фотопигменты экстерорецепторов колбочек и палочек сетчатки глаза

К фотопигментам колбочкового и палочкового аппарата глаза относят:

• Йодопсин;
• Родопсин;
• Цианолаб.

Все эти пигменты отличаются друг от друга аминокислотами, которые входят в состав молекулы. В связи с этим пигменты поглощают определенную длину волны, точнее диапазон длин.

Фотопигменты экстерорецепторов колбочек

В колбочках сетчатки глаза располагается йодопсин и разновидность йодопсина (цианолаб). Все выделяют три типа йодопсина, которые настроены на длину волны в 560 нм (красный), 530 нм (зеленый) и 420 нм (синий).

О существовании и идентификации цианолаба

Цианолаб представляет собой разновидность йодопсина. В сетчатке глаза синие колбочки располагаются регулярно в периферической зоне, зеленые и красные колбочки локализуются хаотично по всей поверхности сетчатки. При этом плотность распределения колбочек с зеленым пигментов больше, чем красных. Наименьшая плотность отмечается у синих колбочек.

В пользу теории трихромазии свидетельствуют следующие факты:

• Была определена спектральная чувствительность двух пигментов колбочки при помощи денситометрией.
• С использованием микроспектрометрии было определено три пигмента колбочкового аппарата.
• Был идентифицирован генетический код, ответственный за синтез красных, синих и зеленых колбочек.
• Ученым удалось изолировать колбочки и измерить их физиологический ответ на облучение светом с определенной длинной волны.

Теория трохромазии раньше была не в состоянии объяснить наличие четырех основных цветов (синий, желтый, красный, зеленый). Также было затруднительно объяснить, почему люди-дихроматы способны различать белый и желтый цвета. В настоящее время открыт новый фоторецептор сетчатки, в котором роль пигмента исполняет меланопсин. Это открытие расставило все по местам и помогло ответить на многие вопросы.

Также в недавних исследованиях при помощи флуоресцентного микроскопа были изучены срезы сетчатки птиц. При этом было выявлено четыре типа колбочек (фиолетовая, зеленая, красная и синяя). За счет оппонентного цветного зрения фоторецепторы и нейроны дополняют друг друга.

Фотопигмент палочек родопсин

Родопсин относится к семейству G-связанных белков, который так назван из-за механизма трансмембранной передачи сигнала. При этом в процесс вовлекаются G-белки, расположенные в примембранном пространстве. При исследовании родопсина была установлена структура этого пигмента. Это открытие очень важно для биологии и медицины, потому что родопсин является родоначальником в семействе GPCR-рецепторов. В связи с этим его строение используется в изучении всех остальных рецепторов, а также определяет функциональные возможности. Родопсин назван так, потому что имеет ярко-красную окраску (с греческого он дословно переводится как розовое зрение).

Дневное и ночное зрение

Изучая спектры поглощения родопсина, можно заметить, что восстановленный родопсин отвечает за восприятие света в условиях низкой освещенности. При дневном свете этот пигмент разлагается, и максимальная чувствительность родопсина смещается в синюю спектральную область. Это явление получило название эффект Пуркинье.

При ярком освещении палочка перестает воспринимать дневные лучи, а эту роль на себя берет колбочка. При этом происходит возбуждение фоторецепторов в трех областях спектра (синий, зеленый, красный). Далее эти сигналы преобразуются и направляются в центральные структуры мозга. В результате формируется цветное оптическое изображение. Для полного восстановления родопсина в условиях низкой освещенности требуется коло получаса. В течение всего этого времени происходит улучшение сумеречного зрения, которое достигает максимума по окончании периода восстановления пигмента.

Биохимик М.А. Островский провел ряд фундаментальных исследований и показал, что палочки, содержащие пигмент родопсин, участвуют в восприятии объектов в условиях низкого освещения и отвечают за ночное зрение, которое имеет черно-белую окраску.

Родопсин — основной зрительный пигмент. Содержится в палочках сетчатки глаза морских беспозвоночных, рыб, почти всех наземных позвоночных и человека. Относится к сложным белкам хромопротеинам. Модификации белка, свойственные различным биологическим видам, могут существенно различаться по структуре и молекулярной массе.

Функции родопсина

Под действием света светочувствительный зрительный пигмент изменяется и один из промежуточных продуктов его превращения непосредственно ответствен за возникновение зрительного возбуждения. Зрительные пигменты, содержащиеся в наружном сегменте фоторецепторной клетки, представляют собой сложные окрашенные белки. Та их часть, которая поглощает видимый свет, называется хромофором. Это химическое соединение — альдегид витамина А, или ретиналь. Белок зрительных пигментов, с которыми связан ретиналь, называется опсином.

При поглощении кванта света хромофорная группа белка изомеризуется в транс-форму. Возбуждение зрительного нерва происходит при фотолитическом разложении родопсина за счёт изменения ионного транспорта в фоторецепторе. Впоследствии родопсин восстанавливается в результате синтеза 11-цис-ретиналя и опсина или в процессе синтеза новых дисков наружного слоя сетчатки.

Родопсин относится к суперсемейству трансмембранных рецепторов GPCR. При поглощении света конформация белковой части родопсина меняется, и он активирует G-белок трансдуцин, который активирует фермент цГМФ-фосфодиэстеразу. В результате активации этого фермента в клетке падает концентрация цГМФ и закрываются цГМФ-зависимые натриевые каналы. Так как ионы натрия постоянно выкачиваются из клетки АТФ-азой, концентрация ионов натрия внутри клетки падает, что вызывает её гиперполяризацию. В результате фоторецептор выделяет меньше тормозного медиатора глутамата, и в биполярной нервной клетке, которая «растормаживается», возникают нервные импульсы.

Спектр поглощения родопсина

Рис. 1. Спектр поглощения родопсина лягушки Rana temporaria в дигитониновом экстракте. Видны два максимума поглощения в видимой и ультрафиолетовой области. 1 — родопсин; 2 — индикатор жёлтый. По оси абсцисс — длина волны; по оси ординат — оптическая плотность.

Специфический спектр поглощения зрительного пигмента определяется как свойствами хромофора и опсина, так и характером химической связи между ними. Этот спектр имеет два максимума — один в ультрафиолетовой области, обусловленный опсином, и другой — в видимой области, — поглощение хромофора рис. 1. Превращение при действии света зрительного пигмента до конечного стабильного продукта состоит из ряда очень быстрых промежуточных стадий. Исследуя спектры поглощения промежуточных продуктов в экстрактах родопсина при низких температурах, при которых эти продукты стабильны, удалось подробно описать весь процесс обесцвечивания зрительного пигмента.

В живом глазу наряду с разложением зрительного пигмента, естественно, постоянно идёт процесс его регенерации. При темновой адаптации этот процесс заканчивается только тогда, когда весь свободный опсин соединился с ретиналем.

Дневное и ночное зрение

Из спектров поглощения родопсина видно, что восстановленный родопсин отвечает за ночное зрение, а при дневном «цветовом зрении» разлагается и максимум его чувствительности смещается в синюю область. При достаточном освещении палочка работает совместно с колбочкой, являясь приёмником синей области спектра. . Полное восстановление родопсина у человека занимает около 30 минут.

Для стимуляции фоторецепторных клеток необходимо поглощение света. Поглощение фотона света должно вызвать структурные изменения светопоглошающей группировки

Рис. 37.21. Микрофотография клеток палочек сетчатки, полученная в сканирующем электронном микроскопе. (Печатается с любезного разрешения д-ра Deric Bownds.)

(хромофора). Фоточувствительным веществом палочек является родопсин, состоящий из белка опсина и простетической группы, представленной 11-цис-ретиналем (рис. 37.24). Родопсин представляет собой трансмембранный белок массой

Рис. 37.22. Схематическое изображение палочки сетчатки.

Его N-конец расположен в водной фазе внутри диска, а С-конец - на другой стороне мембраны диска, в цитозоле. N-концевая область родопсина содержит две олигосахаридные единицы, ковалентно присоединенные к аспарагиновой боковой цепи.

Рис. 37.23. Наружный сегмент палочки сетчатки под электронным микроскопом. Видны уложенные стопкой диски. (Allen J. M., ed., Molecular organization and biological function, Harper and Row, 1967.)

Рис. 37.24. Структура 11-цис-ретиналя, полностью-транс-ретиналя и полностью-транс-ретинола (витамина А).

Этим сахарам, по-видимому, принадлежит важная роль в направленном передвижении родопсина из внутреннего сегмента к дискам.

Рис. 37.25. Образование дисков путем инвагинации плазматической мембраны. Стрелками показана полярность молекул родопсина.

Дело в том, что родопсин, как и другие мембранные белки эукариот, синтезируется на рибосомах, прикрепленных к эндоплазматическому ретикулуму. Новосинтезированный родопсин попадает в аппарат Гольджи и лишь после этого достигает плазматической мембраны. Новые диски образуются в основании внутреннего сегмента путем инвагинации плазматической мембраны, и именно поэтому углеводные единицы родопсина оказываются локализованными внутри диска, хотя первоначально, входя в состав плазматической мембраны, они обращены во внеклеточное пространство (рис. 37.25).

Опсин, подобно другим белкам, лишенным простетических групп, не поглощает видимого света. Цвет родопсина и его чувствительность к свету определяются присутствием 11-цис-ретиналя, являющегося высокоэффективным хромофором. Благодаря 11-цис-ретиналю родопсин обладает широкой полосой поглощения в видимой области спектра с максимумом при что прекрасно соответствует солнечному излучению. Примечательна также интенсивность поглощения видимого света родопсином. Коэффициент экстинкции родопсина при очень высок, а именно (рис. 37.26). Суммарная сила поглощения видимого света родопсином приближается к максимальным значениям для органических соединений. Высокие хромофорные качества 11-цис-ретиналя обусловлены тем, что он является полиеном. Чередование в нем шести одинарных и двойных (ненасыщенных) связей создает длинную ненасыщенную систему для переноса электрона.

11-цис-ретиналь присоединен к родопсину через шиффово основание, которое образуется при связывании альдегидной группы

Рис. 37.26. Спектр поглощения родопсина.

Рис. 37.27. Первичный акт при возбуждении светом - это изомеризация 11-цис-изомера шиффова основания, образуемого ретиналем. в полностью-транс-форму. Двойная связь между показана зеленым цветом.

11-цис-ретиналя с е-аминогруппой специфического остатка лизина в опсине. Спектральные свойства родопсина свидетельствуют о том, что шиффово основание находится в протонированной форме.

Предшественником 11-цис-ретиналя служит полностью-транс-ретинол (витамин А), который в организме млекопитающих не может синтезироваться de novo. Полностью-транс-ретинол (рис. 37.24) превращается в 11-цис-ретиналь в два этапа. Сначала происходит окисление спиртовой группы в альдегидную в присутствии ретинол-дегидрогеназы и NADP+ в качестве акцептора электронов. Затем под действием ретиналь-изомеразы двойная связь между изомеризуется из транс-формы в цис-форму. Недостаточность витамина А приводит к ночной («куриной») слепоте и в конечном итоге к повреждению наружных сегментов палочек.

Родопси́н (устаревшее, но до сих употребляющееся название - зри́тельный пу́рпур ) - основной зрительный пигмент . Содержится в палочках сетчатки глаза морских безпозвоночных, рыб, почти всех наземных позвоночных и человека. Относится к сложным белкам хромопротеинам . Модификации белка, свойственные различным биологическим видам, могут существенно различаться по структуре и молекулярной массе.

Функции родопсина

Под действием света светочувствительный зрительный пигмент изменяется и один из промежуточных продуктов его превращения непосредственно ответствен за возникновение зрительного возбуждения. Зрительные пигменты, содержащиеся в наружном сегменте фоторецепторной клетки, представляют собой сложные окрашенные белки (хромопротеиды). Та их часть, которая поглощает видимый свет, называется хромофором. Это химическое соединение - альдегид витамина А, или ретиналь. Белок зрительных пигментов, с которыми связан ретиналь, называется опсином.

Родопсин относится к суперсемейству трансмембранных рецепторов GPCR (рецепторов, связанных с G-белками). При поглощении света конформация белковой части родопсина меняется, и он активирует G-белок трансдуцин, который активирует фермент цГМФ-фосфодиэстеразу. В результате активации этого фермента в клетке падает концентрация цГМФ и закрываются цГМФ-зависимые натриевые каналы. Так как ионы натрия постоянно выкачиваются из клетки АТФ-азой, концентрация ионов натрия внутри клетки падает, что вызывает её гиперполяризацию. В результате фоторецептор выделяет меньше тормозного медиатора глутамата , и в биполярной нервной клетке, которая «растормаживается», возникают нервные импульсы.

Спектр поглощения родопсина

Файл:Rodopsin.GIF

Рис. 1. Спектр поглощения родопсина лягушки Rana temporaria в дигитониновом экстракте. Видны два максимума поглощения в видимой (500 нм.) и ультрафиолетовой (280 нм.) области. 1 - родопсин (восстановленный пигмент); 2 - индикатор жёлтый (обесцвеченный пигмент). По оси абсцисс - длина волны (λ); по оси ординат - оптическая плотность (D).

Специфический спектр поглощения зрительного пигмента определяется как свойствами хромофора и опсина, так и характером химической связи между ними (подробнее об этом см. обзор: ). Этот спектр имеет два максимума - один в ультрафиолетовой области (278 нм.), обусловленный опсином, и другой - в видимой области (около 500 нм.), - поглощение хромофора рис. 1. Превращение при действии света зрительного пигмента до конечного стабильного продукта состоит из ряда очень быстрых промежуточных стадий. Исследуя спектры поглощения промежуточных продуктов в экстрактах родопсина при низких температурах, при которых эти продукты стабильны, удалось подробно описать весь процесс обесцвечивания зрительного пигмента .

В живом глазу наряду с разложением зрительного пигмента, естественно, постоянно идёт процесс его регенерации (ресинтеза). При темновой адаптации этот процесс заканчивается только тогда, когда весь свободный опсин соединился с ретиналем.

Дневное и ночное зрение

Из спектров поглощения родопсина видно, что восстановленный родопсин (при слабом «сумеречном» освещении) отвечает за ночное зрение, а при дневном «цветовом зрении» (ярком освещении) разлагается и максимум его чувствительности смещается в синюю область. При достаточном освещении палочка работает совместно с колбочкой, являясь приёмником синей области спектра. . Полное восстановление родопсина у человека занимает около 30 минут.

На вопрос Какую функцию выполняет белок Родопсин? заданный автором Ђатьяна Кабардинская лучший ответ это Родопсин (зрительный пурпур) - основной зрительный пигмент в составе палочек сетчатки глаза человека и животных. Относится к сложным белкам хромопротеинам. Модификации белка, свойственные различным биологическим видам, могут существенно различаться по структуре и молекулярной массе.

Родопсин относится к суперсемейству трансмембранных рецепторов GPCR (рецепторов, связанных с G-белками) . При поглощении света конформация белковой части родопсина меняется, и он активирует G-белок трансдуцин, который активирует фермент цГМФ-фосфодиэстеразу. В результате активации этого фермента в клетке падает концентрация цГМФ и закрываются цГМФ-зависимые натриевые каналы. Так как ионы натрия постоянно выкачиваются из клетки АТФ-азой, концентрация ионов натрия внутри клетки падает. что вызывает её гиперполяризацию. В результате фоторецептор выделяет меньше тормозного медиатора глутамата, и в биполярной нервной клетке, которая «растормаживается» , возникают нервные импульсы.

Исследователи изучили условия стабильного существования и диссоциации комплексов родопсина с трансдуцином. Те или иные нарушения этих молекулярных взаимодействий могут стать причиной слепоты. Но, по мнению ученых, полученные знания пригодятся и для изучения многих других заболеваний.
G-белки, к числу которых относится трансдуцин, активируясь через сопряженные рецепторы, участвуют в самых различных патологических процессах. Соответственно, они оказываются связанными с диабетом, аллергией, депрессией, сердечно-сосудистыми нарушения. И можно ожидать, что с другими молекулами G-белки взаимодействуют по сходным механизмам.
Строение сетчатки и зрительной клетки-фоторецептора - «палочки» . А. Сканирующая электронная микрофотография сетчатки мыши . Палочки составляют ~70% из всех (6.4×106) клеток сетчатки, на долю колбочек приходится ~2%. Наружные сегменты палочек (НСП) содержат «диски» , мембрана которых обогащена родопсином, а внутренние сегменты (ВС) отвечают за обеспечение клетки энергией и питательными веществами. Б. Электронная микрофотография НСП, выделенного из сетчатки мыши . Молярное соотношение между родопсином и фосфолипидами мембраны «дисков» - ~1:60; доля других белков в мембране невелика, и их роль в процессе зрения пока остаётся невыясненной. В. Схематичное изображение клетки-палочки. Под действием света проницаемость мембраны НСП для ионов падает, что приводит к гиперполяризации и возникновению нервного импульса. Г, Д. Квазитопографическое изображение поверхности родопсин-содержащей мембраны диска, полученное с помощью атомно-силовой микроскопии в разном масштабе. Пунктирным овалом обведен димер родопсина, «выбившийся» из рядов, образуемых другими димерами. Считается, что активной формой рецептора, способной к реакции на свет, является именно димер.
Пространственная структура зрительного родопсина.
Трансмембранная топология родопсина.
ссылка
Источник:

Ответ от 22 ответа [гуру]

Привет! Вот подборка тем с ответами на Ваш вопрос: Какую функцию выполняет белок Родопсин?

Ответ от INFERNO [гуру]
Родопси́н (зри́тельный пу́рпур) - основной зрительный пигмент в составе палочек сетчатки глаза человека и животных. Относится к сложным белкам хромопротеинам. Модификации белка, свойственные различным биологическим видам, могут существенно различаться по структуре и молекулярной массе.
При поглощении кванта света (фотона) хромофорная группа белка (11-цис-ретиналь) изомеризуется в транс-форму. Возбуждение зрительного нерва происходит при фотолитическом разложении родопсина за счёт изменения ионного транспорта в фоторецепторе. Впоследствии родопсин восстанавливается (регенерирует) в результате синтеза 11-цис-ретиналя и опсина или в процессе синтеза новых дисков наружного слоя сетчатки.
Родопсин относится к суперсемейству трансмембранных рецепторов GPCR (рецепторов, связанных с G-белками). При поглощении света конформация белковой части родопсина меняется, и он активирует G-белок трансдуцин, который активирует фермент цГМФ-фосфодиэстеразу. В результате активации этого фермента в клетке падает концентрация цГМФ и закрываются цГМФ-зависимые натриевые каналы. Так как ионы натрия постоянно выкачиваются из клетки АТФ-азой, концентрация ионов натрия внутри клетки падает. что вызывает её гиперполяризацию. В результате фоторецептор выделяет меньше тормозного медиатора глутамата, и в биполярной нервной клетке, которая «растормаживается» , возникают нервные импульсы.
Отвечает за ночное зрение, при ярком освещении разлагается, полное восстановление у человека занимает около 30 минут.